patryk kirszenstein

Tyle ci starczy ? ------------ Trawienie białek Zdolność trawienia białek przez dorosłego, zdrowego człowieka, jest bardzo duża i przewyższa dobowe spożycie tych składników. Może on bowiem strawić do 350 g białek/24 h. Należy jednak zwrócić uwagę, ze oprócz egzotycznych białek pokarmowych w przewodzie pokarmowym hydrolizie trawiennej ulega 70-75 g białek endogennych, w których skład wchodzą enzymy trawienne i białka pochodzące ze złuszczonych nabłonków i śluzu. Stanowią one w okresach krótkotrwałych niedoborów białkowych dobre źródło aminokwasów egzogennych (J. Hasik PZWL). Trawienie białek obecnych w pożywieniu ma początek w żołądku, gdzie panuje kwaśne środowisko wywołane obecnością kwasu solnego (HCI) w soku żołądkowym. Kwaśne środowisko powoduje denaturację białek oraz pęcznienie włókien kolagenu i elastyny oraz aktywuje enzym soku żołądkowego pepsynę, wydzielaną w postaci nieaktywnej formy, jaką jest pepsynogen. Aktywacja pepsynogenu, podobnie ja i innych proenzymów, polega na odszczepieniu polipeptydu maskującego centrum aktywne enzymu. Zablokowanie centrum uniemożliwia enzymowi niepożądane, przedwczesne działanie na białko wytwarzających go komórek gruczołowych. Pepsyna, należąca do endopeptydaz i wykazująca optimum działania w pH 1,2 działa na wiązania peptydowe w środku łańcucha między aminokwasami aromatycznymi lub między kwasem glutaminowym a leucyną. Sok żołądkowy niemowląt zawiera podpuszczkę, której działanie opiera się na wytrącaniu z mleka białka kazeiny w formie kazeinianu wapnia. Kazeinian wapnia wykazuję większa podatność na hydrolizę enzymatyczną. Procesy trawienia białka w żołądku prowadzą do powstania mieszaniny polipeptydów, które następnie ulegają dalszemu trawieniu w alkaicznym środowisku jelita cienkiego Do dwunastnicy wydzielany jest sok trzustkowy, w którym obecne są endopeptydazy: trypsyna, i chymotrypsyna a także egzopeptydaza- karboksypeptydaza. Trypsyna wydzielana w postaci trypsynogenu aktywowana jest przez enterokinazę lub aktywną trypsynę. Enzym ten posiada zdolność do hydrolizy wiązań peptydowych w miejscu połączenia aminokwasów zasadowych lizyny oraz argininy. Chymotrypsyna, wydzielana jest przez aktywną trypsynę i działa ona na wiązania peptydowe między aminokwasami aromatycznymi. Zarówno trypsyna jak i chymotrypsyna działają w środku łańcucha aminokwasów prowadząc do powstanie mniejszych polipeptydów i oligopeptydów. Karboksypeptydaza- trzeci podstawowy enzym proteolityczny soku trzustkowego – wykazuje zdolność do odłączania pojedynczych aminokwasów od końca łańcucha peptydowego, na którym obecny jest aminokwas zawierający wolną grupę karboksylową Sok żołądkowy niemowląt zawiera podpuszczkę, której działanie opiera się na wytrącaniu z mleka białka kazeiny w formie kazeinianu wapnia. Kazeinian wapnia wykazuję większa podatność na hydrolizę enzymatyczną. Procesy trawienia białka w żołądku prowadzą do powstania mieszaniny polipeptydów, które następnie ulegają dalszemu trawieniu w alkaicznym środowisku jelita cienkiego. Pod wpływem działania egzopeptydaz: aminopeptydazy i diapeptydazy zachodzi dalszy rozkład polipeptydów. Rozkład ten zachodzi w dolnych odcinkach jelita cienkiego i nosi nazwę trawienia przyściennego. Aminopeptydaza odczepia pojedyncze aminokwasy hydrolizując wiązanie peptydowe utworzone przez końcowy aminokwas z wolną grupą NH2, diapeptydaza natomiast rozkłada dipeptydy. Zarówno aminopeptydaza jak i dipeptydaza są enzymami wydzielanymi przez gruczołu Lieberkuhna znajdujące się w kryptach śluzówki jelit. Niektórzy autorzy sugerują, że dwupeptydazy zawarte są głównie w cytoplazmie enterocytów. Dowiedziono to zwłaszcza w odniesieniu do dwupeptydazy glicyloprolinowej (prolidaza) i proliloglicynowej (prolinaza) rozszczepiających peptydy złożone z proliny i hydroksyproliny oraz glicyloaraginowej i glicylolizynowej, rozszczepiającej dwupeptydy, zawierjace wymienione aminokwasy. W ten sposób dzięki trawieniu odbywającemu się w świetle jelita oraz w jego ścianie dochodzi do całkowitej hydrolizy białek do wolnych aminokwasów, które po wchłonięciu wzbogacają pulę aminokwasów ustrojowych i są wykorzystywane do syntezy de novo własnego białka ustrojowego (J. Hasik PZWL).

mnie osobiście wydaje się że tu ma znaczenie zbilansowane rozdzielenie białka tłuszczy i węgli ale tak wiele osób twierdzi że to nie ma znaczenia że powoli sam już zaczynam się zastanawiać czy to ma znaczenie

nie zaszkodzi rodzynki są bardzo dobrym dodatkiem

a co pan sądzi o jednorazowym wycisku maksymalnej ilości ciężaru jaki da się radę ?

ile panu schodzi taki cały trening łącznie ?

czy ręce muszą być wyciągnięte przed siebie ?